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阿爾茲海默研究
  • 來(lái)源:
  • 日期: 2019-11-08
德國科學(xué)家團隊開(kāi)展的一項神經(jīng)科學(xué)研究,首次報告了從阿爾茨海默病和腦淀粉樣血管病患者腦組織中分離的β淀粉樣蛋白原纖維的結構。這一成果為理解阿爾茨海默病的結構基礎提供了新認識,亦有助于相關(guān)藥物開(kāi)發(fā)。相關(guān)研究發(fā)表于29日的英國《Nature Communications》雜志上。阿爾茨海默病是一種進(jìn)行性的神經(jīng)退行性疾病,由于發(fā)病機制不明確,人們很難從根本上阻止阿爾茨海默病病程的進(jìn)展。目前已知阿爾茨海默病的一大特征,就是β淀粉樣蛋白原纖維在斑塊和血管壁的沉積。雖然實(shí)驗室制備的β淀粉樣蛋白原纖維,在結構上已經(jīng)得到了很好的表征,但人們對這些纖維在大腦中的結構一直知之甚少。此次,德國烏爾姆大學(xué)研究人員馬庫斯·范德里奇及其同事,在3位阿爾茨海默病患者死后,從他們大腦組織中純化了β淀粉樣蛋白原纖維,并用冷凍電子顯微鏡分析了其結構。


研究團隊在這3名患者的樣本中,都發(fā)現了3種各不相同、但結構相關(guān)的β淀粉樣蛋白原纖維形態(tài),并確定了其中一種形態(tài)的分子結構。出乎意料的是,腦源性原纖維的結構與實(shí)驗室制備的β淀粉樣蛋白原纖維的結構差異顯著(zhù)。比如,腦源性β淀粉樣蛋白原纖維是右旋折疊,它們的肽折疊方式也與此前分析的原纖維折疊方式非常不同。該結構突出了表征患者源淀粉樣原纖維的重要性。此外,該研究還有助于理解阿爾茨海默病導致的突變對β淀粉樣蛋白的影響,未來(lái)將有助于開(kāi)發(fā)防止這類(lèi)原纖維形成的藥物。
 

 
 
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